X hits on this document

Word document

НАНОТЕХНОЛОГИЯ И ВКЛЮЧЕНИЕ АТОМОВ ДЕЙТЕРИЯ 2H, УГЛЕРОДА 13C, - page 15 / 24

56 views

0 shares

0 downloads

0 comments

15 / 24

Перспективны также подходы с использованием комбинации химико-ферментативных и биотехнологических способов включения атомов стабильных изотопов в молекулы аминокислот. В работах [164, 165] сообщается о получении более десятка аналогов молекул триптофана, специфически меченных изотопами 2Н, 13С, 15N по индольному кольцу молекулы. Моно-изотопномеченые производные индолов и их 4, 5 и 7-гидроксипроизводные были ферментативно превращены в меченые аналоги триптофана при помощи генетически сконструированного штамма бактерий E. coli, содержащего рекомбинантную плазмиду с триптофановым (Тrp) опероном, который кодировал ряд ферментов, ответственных за биосинтез этой аминокислоты.

Несмотря на многочисленность описанных в современной литературе подходов по включению атомов стабильных изотопов в молекулы БАС, в настоящее время практически не существует способов, которые позволяют получать аминокислоты и белки, меченные 2Н, 13С, 15N и 18O за счет того или иного универсального подхода, хотя химико-ферментативные методы позволяют использовать одну и ту же химико-биохимическую реакцию для получения меченых аминокислот за счет применения различных меченых низкомолекулярных реагентов (субстратов). Включение атомов стабильных изотопов в молекулы удобнее всего проводить с использованием биотехнологических подходов, в то время как селективности включения стабильных изотопов в молекулы БАС можно достичь за счёт применения комбинации синтетических и ферментативных реакций. Выбор метода получения молекул БАС, несущих тот или иной атом изотопа, определяется прежде всего целью исследования.

ЛИТЕРАТУРА.

1. Smith K., Barua J. M., Watt P. W. // Am. J. Physiol. - 1992. - V. 262. - N 3. - P. 1372-1376.

2. McIntosh L. P., Dahlquist F. W. // Quarterly Reviews of Biophysics. - 1990. - V. 23. - N. 1. - P. 1-38.

3. Harbison G. S., Smith S. O., Pardoen J. A., Mulder P. P. J., Lugtenburg J., Herzfeld R., Mathies R., Griffin R. G. // Biochemistry. - 1984. - V. 23. - P. 2662-2667.

4. Ames J. B., Ros M., Raap J., Lugtenburg J., Mathies R. A. // Biochemistry. - 1992. - V. 31. -P. 5328-5335.

5. Fischer M. R., de Groot H. J. M., Raap J., Winkel C., Hoff A. J., Lugtenburg J. // Biochemistry. - 1992. - V. 31. - P. 11038-11043.

6. Lewis A., Marcus M. A., Ehrenberg B., Crespi H. L. // Proc. Nat. Acad Sci. USA. - 1978. - V. 75. - P. 4642-4646.

7. Fesik S. W., Eaton H. L., Olejniczak E. T., Zuiderweg E. R. P., McIntosh L. P., Dahlquist F. W. // J. Am. Chem. Soc. - 1990. - V. 112. - P. 886-888.

8. Motil K. J., Montandon C. M., Thotathuchery M., Garza C. // Am. J. Clin. Nutr. - 1990. - V. 51. - P. 378-384.

9. Young V. R., Yu Y. M., Krempf M. Protein and amino acid turnover using the stable isotopes 15N, 13C, and 2H as probes. New techniques in nutritional research // Eds. R. G. Whitehead, A. J. - Prentice. - Academic Press. - New York, 1990. - V. 9. - P. 17-72.

Document info
Document views56
Page views56
Page last viewedWed Dec 07 13:07:04 UTC 2016
Pages24
Paragraphs266
Words9831

Comments